Sadržaj

• Sadržaj: Razlika između hemoglobina i mioglobina
• Usporedni grafikon
• Što je hemoglobin?
• Što je mioglobin?
• Ključne razlike
• Zaključak

Ključna razlika između hemoglobina i mioglobina je u tome što se hemoglobin nalazi u crvenim krvnim stanicama i ima tetramernu strukturu, dok se mioglobin nalazi u mišićima i ima monomernu strukturu.

I hemoglobin i mioglobin su proteini koji imaju kapacitet za prenošenje kisika. Kako je osnovna funkcija oba proteina ista, ali oni u njima imaju mnogo razlike. Hemoglobin je prisutan u crvenim krvnim stanicama. Mioglobin se uglavnom nalazi u mišićnim stanicama.

Hemoglobin se sastoji od lanca heme i globina. Heme je nadalje sastavljen od željeza i protoporfirina. Struktura hemoglobina je tetramerna. Dva njena polipeptidna lanca su alfa lanci i dva beta lanca. Dok je struktura mioglobina monomerna. Sadrži jedan polipeptidni lanac. Mioglobin je sastavljen od heme i četiri pirolna prstena koji su povezani metenskim mostovima.

Hemoglobin je također napisan kao Hb dok je mioglobin napisan kao Mb. Ključna uloga hemoglobina je prenošenje kisika u stanice cijelog tijela kada krv cirkulira u tijelu. Dok mioglobin dostavlja kisik samo mišićima. Mioglobin prenosi kisik iz hemoglobina do mitohondrije mišićne stanice, a taj se kisik koristi za proizvodnju energije u procesu disanja. Hemoglobin ima više afiniteta prema ugljičnom monoksidu nego kisik, dok mioglobin nema afinitet za CO. Hemoglobin se može vezati i sa CO2, NO i vodikovim ionima.

Funkcije hemoglobina mogu se opisati kao; daje crvenu boju krvi zbog prisutnosti željeza. Nositelj je kisika i CO2. Igrao je ulogu fiziološki aktivnog katabolita. Održava pH krvi. Također igra ulogu u metabolizmu RBC-a. Funkcije mioglobina mogu se opisati kao; Ima sposobnost skladištenja kisika zbog čega mišić djeluje učinkovitije. Također pomaže tijelu u anaerobnim situacijama i u gladovanju. Mioglobin također igra ulogu u regulaciji tjelesne temperature. Središnji metal u oba proteina je željezo, a oba su globularni proteini. Ligand oba proteina je kisik. Vrste hemoglobina su Hb-A1, Hb-A2, Hb-A3, embrionalni hemoglobin, fetalni hemoglobin i glikozilirani hemoglobin. Mioglobin se dalje ne dijeli na vrste.

Sadržaj: Razlika između hemoglobina i mioglobina

• Usporedni grafikon
• Što je hemoglobin?
• Što je mioglobin?
• Ključne razlike
• Zaključak

Usporedni grafikon

osnova	Hemoglobin	mioglobin
definicija	To je protein koji se nalazi u crvenim krvnim stanicama i ima sposobnost prenošenja kisika.	To je protein koji se nalazi u mišićnim stanicama. Ima i nosivost kisika.
Sastav	Sastoji se od lanaca heme i globina. Heme je nadalje sastavljen od željeza i protoporfirina.	Sastoji se od heme i četiri pirolna prstena koji su pričvršćeni metenskim mostovima.
Polipeptidni lanci	Dva njena polipeptidna lanca su alfa, a dva su beta.	Sadrži jedan polipeptidni lanac.
Vrsta građevine	Ima tetramernu strukturu.	Ima monomernu strukturu.
Spojnost i sposobnost skladištenja	Ima sposobnost vezanja kisika ali ne može pohranjivati ​​kisik.	Može vezati i pohranjivati ​​kisik.
Podvrste	Vrste hemoglobina su Hb-A1, Hb-A2, Hb-A3, embrionalni hemoglobin, fetalni hemoglobin i glikozilirani hemoglobin.	Mioglobin se dalje ne dijeli na podvrste.
Središnji metal i ligand	Središnji metal je atom, a ligand kisik.	Središnji metal je atomsko željezo, a ligand kisik.
Prirodnost za druge plinove	Ima više afiniteta za CO nego kisik. Može se povezati i s CO2, NO i vodikovim ionima.	Ima sposobnost vezanja samo s kisikom.
Funkcija	Ona prenosi kisik u cijelom tijelu kada cirkulira krv.	Prenosi kisik iz hemoglobina do mitohondrija mišićne stanice. Taj se kisik koristi u aerobnom disanju.
Ostale funkcije	Ostale su funkcije, daje crvenu boju krvi zbog prisutnosti kisika. Također pridonosi metabolizmu RBC-a. Oni također igraju ulogu fizioloških aktivnih katabolita. Hemoglobin također pomaže u održavanju pH vrijednosti krvi.	Jedna od njegovih važnih funkcija je skladištenje kisika za funkcije mišića. Pomaže i u anaerobnim uvjetima i kod gladi. Također pridonosi održavanju temperature u tijelu.

Što je hemoglobin?

Hemoglobin je vrsta proteina koja se nalazi u RBC-ima i ima nosivost kisika. Ima tetramernu strukturu i kuglasta oblika. Sastoji se od lanca heme i globina. Heme je nadalje sastavljen od željeza i protoporfirina. Svaka alfa jedinica nadalje se sastoji od 144 ostatka, dok se svaka beta jedinica nadalje sastoji od 146 ostataka. Ključna uloga hemoglobina je transport kisika u tijelu kada se odvija cirkulacija krvi. Ima više afiniteta za CO nego kisik. To je razlog za "tihu smrt" osoba koje spavaju u sobama kada su grijači na plin u toku noći. Može se povezati i s CO2, NO i vodikovim ionima. Hemoglobin daje karakterističnu crvenu boju krvi zbog prisutnosti kisika. On također igra ulogu u metabolizmu crvenih krvnih stanica. Pomaže u održavanju pH vrijednosti krvi. Oni su aktivni kataboliti. U kratkom obliku, hemoglobin je također napisan kao Hb. Normalni raspon hemoglobina za muškarce je 13 do 16 mg po dl, dok je normalan opseg za žene 12 do 14 mg po dl. Manjak hemoglobina naziva se anemija. Krivulja vezivanja kisika je sigmoidni tip.

Što je mioglobin?

Mioglobin je također protein koji se nalazi u mišićnim stanicama, a ima i kapacitet za prenošenje kisika. Također ima globularni oblik, ali je monomerni protein. Sadrži samo polipeptidni lanac. Sadrži željezo i četiri prstenasta prstena koji su pričvršćeni metinskim mostovima. Veže i čvršće veže se s kisikom. Nema sposobnost vezanja s drugim plinovima. Njegova krivulja vezanja kisika je hiperbolički tip. U kratkom obliku piše se i kao Mb. Njegov središnji atom je također željezo, baš kao što je hemoglobin, a ligand je kisik. Njegova je dodatna kvaliteta ta što se ne veže samo s kisikom, nego i može ga skladištiti, što pomaže tijelu u uvjetima nedostatka opskrbe kisikom. Ona skuplja kisik iz hemoglobina i prenosi ga u mitohondrije mišićne stanice gdje se koristi u aerobnom disanju. Također pomaže tijelu u regulaciji temperature. Također pomaže tijekom gladovanja.

Ključne razlike

1. Hemoglobin je protein koji veže kisik koji se nalazi u RBC-ima, dok je mioglobin i protein koji ima sposobnost prenošenja kisika, ali nalazi se u mišićima.
2. Hemoglobin ima tetramernu strukturu dok mioglobin ima monomernu strukturu.
3. Mioglobin također može pohraniti kisik, ali hemoglobin ga ne može pohraniti.
4. Hemoglobin ima daljnje podvrste od kojih su važne vrste Hb A1, Hb A2 i Hb f. Mioglobin nema daljnje podvrste.
5. Hemoglobin ima dva alfa lana i dva beta lanca dok mioglobin ima jedan polipeptidni lanac.
6. Hemoglobin također ima afinitet prema nekim drugim plinovima poput CO, CO2 i NO itd. Dok mioglobin nema afinitet prema ostalim plinovima.

Zaključak

I hemoglobin i mioglobin su proteini koji imaju sposobnost prenošenja kisika. Oboje imaju razlike u svojoj strukturi i funkcijama. Za studente biologije važno je znati te razlike. U gornjem članku smo temeljito naučili o hemoglobinu i mioglobinu.